En savoir plus

A propos des cookies

Qu’est-ce qu’un « cookie » ?

Un "cookie" est une suite d'informations, généralement de petite taille et identifié par un nom, qui peut être transmis à votre navigateur par un site web sur lequel vous vous connectez. Votre navigateur web le conservera pendant une certaine durée, et le renverra au serveur web chaque fois que vous vous y re-connecterez.

Différents types de cookies sont déposés sur les sites :

  • Cookies strictement nécessaires au bon fonctionnement du site
  • Cookies déposés par des sites tiers pour améliorer l’interactivité du site, pour collecter des statistiques

> En savoir plus sur les cookies et leur fonctionnement

Les différents types de cookies déposés sur ce site

Cookies strictement nécessaires au site pour fonctionner

Ces cookies permettent aux services principaux du site de fonctionner de manière optimale. Vous pouvez techniquement les bloquer en utilisant les paramètres de votre navigateur mais votre expérience sur le site risque d’être dégradée.

Par ailleurs, vous avez la possibilité de vous opposer à l’utilisation des traceurs de mesure d’audience strictement nécessaires au fonctionnement et aux opérations d’administration courante du site web dans la fenêtre de gestion des cookies accessible via le lien situé dans le pied de page du site.

Cookies techniques

Nom du cookie

Finalité

Durée de conservation

Cookies de sessions CAS et PHP

Identifiants de connexion, sécurisation de session

Session

Tarteaucitron

Sauvegarde vos choix en matière de consentement des cookies

12 mois

Cookies de mesure d’audience (AT Internet)

Nom du cookie

Finalité

Durée de conservation

atid

Tracer le parcours du visiteur afin d’établir les statistiques de visites.

13 mois

atuserid

Stocker l'ID anonyme du visiteur qui se lance dès la première visite du site

13 mois

atidvisitor

Recenser les numsites (identifiants unique d'un site) vus par le visiteur et stockage des identifiants du visiteur.

13 mois

À propos de l’outil de mesure d’audience AT Internet :

L’outil de mesure d’audience Analytics d’AT Internet est déployé sur ce site afin d’obtenir des informations sur la navigation des visiteurs et d’en améliorer l’usage.

L‘autorité française de protection des données (CNIL) a accordé une exemption au cookie Web Analytics d’AT Internet. Cet outil est ainsi dispensé du recueil du consentement de l’internaute en ce qui concerne le dépôt des cookies analytics. Cependant vous pouvez refuser le dépôt de ces cookies via le panneau de gestion des cookies.

À savoir :

  • Les données collectées ne sont pas recoupées avec d’autres traitements
  • Le cookie déposé sert uniquement à la production de statistiques anonymes
  • Le cookie ne permet pas de suivre la navigation de l’internaute sur d’autres sites.

Cookies tiers destinés à améliorer l’interactivité du site

Ce site s’appuie sur certains services fournis par des tiers qui permettent :

  • de proposer des contenus interactifs ;
  • d’améliorer la convivialité et de faciliter le partage de contenu sur les réseaux sociaux ;
  • de visionner directement sur notre site des vidéos et présentations animées ;
  • de protéger les entrées des formulaires contre les robots ;
  • de surveiller les performances du site.

Ces tiers collecteront et utiliseront vos données de navigation pour des finalités qui leur sont propres.

Accepter ou refuser les cookies : comment faire ?

Lorsque vous débutez votre navigation sur un site eZpublish, l’apparition du bandeau « cookies » vous permet d’accepter ou de refuser tous les cookies que nous utilisons. Ce bandeau s’affichera tant que vous n’aurez pas effectué de choix même si vous naviguez sur une autre page du site.

Vous pouvez modifier vos choix à tout moment en cliquant sur le lien « Gestion des cookies ».

Vous pouvez gérer ces cookies au niveau de votre navigateur. Voici les procédures à suivre :

Firefox ; Chrome ; Explorer ; Safari ; Opera

Pour obtenir plus d’informations concernant les cookies que nous utilisons, vous pouvez vous adresser au Déléguée Informatique et Libertés de INRAE par email à cil-dpo@inrae.fr ou par courrier à :

INRAE
24, chemin de Borde Rouge –Auzeville – CS52627
31326 Castanet Tolosan cedex - France

Dernière mise à jour : Mai 2021

Menu Logo Principal Institut Agro Carnot_Qualiment

Internet de l'unité STLO Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf

UMR Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf

Protein structure, a lever for infant formula optimisation

Infant formula - Crédit photo : Shutterstock
© Crédit photo : Shutterstock
Infant formula is the most adequate substitute to human milk; however, although these two infant foods are close in terms of macronutrient content, their fine composition and structure still differ, particularly regarding proteins.

The substitution of bovine whey proteins, generally used for infant formula production, by purified bovine α-lactalbumin and lactoferrin can be a solution to better mimic the human milk protein profile. However, the heat treatments applied during infant formula production for sanitary reasons, modify the protein structure, which could alter their digestion. The objective of the present study was to evaluate the heat treatment impact, combined to different whey protein profile, on the protein structure within model infant formulas and, in turn, on their in vitro digestion.

Three infant formulas, with different whey protein profile, were heat treated between 67.5 °C and 80 °C with two different dry matter contents. These three parameters impacted the kinetics of denaturation of the whey proteins and the structure of the heat-induced aggregates within the infant formulas. More precisely, the infant formulas being the closest to human milk in terms of whey protein profile (i.e. with α-lactalbumin and lactoferrin) were less modified by the heat treatment than the infant formulas containing the total whey proteins, mostly composed of β-lactoglobulin. For the same denaturation extent (65%), the heat-induced aggregate structure depended on the infant formula composition and on the temperature and time applied.

Protein structures in the infant milk formulas

Protein structures in the infant milk formulas (IMFs, 1.3% proteins) as observed by transmission electron microscopy. White arrows indicate partially disintegrated casein micelles. Grey solid line arrows indicate small complexes, probably soluble whey protein aggregates. Grey dotted line arrows indicate casein micelle-bound whey protein aggregates with filamentous structure. Images by Agnès Burel – Plateforme MRic BIOSIT, Rennes.

During in vitro digestion, which simulated the infant conditions, the microstructure that the infant formula adopted in the stomach depended on the protein structure, with a greater size of aggregates for the infant formula containing native casein micelles. The latest tended to have a reduced kinetics of proteolysis. Lactoferrin, when denatured, was hydrolysed faster, especially in the gastric phase. Finally, the peptide release during digestion was modulated by the protein structure and profile, particularly with bioactive peptides more numerous and resistant in infant formulas having a closer protein profile to that in human milk.

Modulating the protein structure, through heat treatment and/or protein profile, could be a lever for improving the nutritional quality of infant formula, including their physiologic impact (microbiota, intestinal epithelium development, …). This would need to be further investigated.

This work was conducted by Amira Halabi during her PhD, which was funded by INRAE and the Brittany Region. Her PhD defence took place on the 20th of October 2020 in Rennes, Agrocampus Ouest.

FiletGris

Read more

Halabi, A., et al. Kinetics of heat-induced denaturation of proteins in model infant milk formulas as a function of whey protein composition (2020). Food Chem, 302, 1252-96. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2019.125296

Halabi, A., et al. Modification of protein structures by altering the whey protein profile and heat treatment affects in vitro static digestion of model infant milk formulas (2020). Food & Function, 11(8), 6933‑6945. DOI: 10.1039/d0fo01362e

Halabi, A. et al., Structural characterization of heat-induced protein aggregates in model infant milk formulas (2020). Food Hydrocolloids, 107, 105928. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2020.105928

Contacts

Amélie Deglaire • amelie.deglaire@agrocampus-ouest.fr

Thomas Croguennec • thomas.croguennec@agrocampus-ouest.fr

>>> To Research Team
>>> To All MAIN RESULTS